最近，瑞士联邦理工学院的Bernd Wollscheid和西雅图系统生物学研究院的Julian Watts开发出一种新策略，来描绘细胞表面的蛋白质组。过去在分析细胞表面蛋白时，常常遇到的困难就是分离膜蛋白组分，以及用质谱来分析疏水跨膜蛋白。但Wollscheid的小组灵机一动，绕过了这块大石头。由于细胞表面的大部分蛋白都被糖基化，如果能选择性捕获糖基化肽段，那问题可能会简单很多。

     他们开发的细胞表面捕获策略是从完整的活细胞上分离表面N-连接的糖肽，首先利用温和的氧化步骤把所有多糖的cis-diol基团转化成醛，并用肼化生物胞素（biocytin hydrazide）标记。标记的肽段被消化，并亲和纯化。之后利用酶将多糖从天冬酰胺残基上切下，从而从磁珠上释放。在切割的过程中，天冬酰胺转变成天冬氨酸。这种质量的转移有两个目的：它能被质谱仪所检测，进而定位糖基化位点，以及之前来自细胞表面的糖基化肽段。

     Wollscheid的小组已经利用这个策略绘制了几个不同细胞系以及原代细胞的表面蛋白质组图谱。他们还将细胞表面捕获与定量蛋白质组结合起来。他们跟踪了小鼠胚胎干细胞在分化成神经前体细胞时表面蛋白质组是如何变化的。Wollscheid说：“我们面临的问题是，细胞表面的蛋白究竟是发生了改变，还是蛋白没变，而只是数量有变？我们现在已经找到了解决办法。”他们正在开发绝对定量方法，应该能大大增加此方法的灵敏度。